Peroxidázy sú hémové proteíny katalyzujúce viaceré oxidoredukčné reakcie, napríklad redukciu peroxidu vodíka, či oxidáciu rozličných organických aj anorganických zlúčenín [1]. Peroxidázy nachádzajú uplatnenie v mnohých odvetviach priemyslu, ako sú napríklad elektrochemické biosenzory na báze peroxidáz, kde v spojení s enzýmom produkujúcim peroxid vodíka je možno detekovať rozličné látky [2-3], či odstraňovaním syntetických farbív oxidatívnym poškodením farebných zlúčenín [4].

Branchiostoma belcheri je kopijovec obsahujúci tyroidnú peroxidázu so sekvenciou, ktorá vykazuje homológiu s ľudskou [5] a má potenciál byť vhodným enzýmom pre biotechnologické aplikácie. Cieľom tejto práce bola optimalizácia produkcie tyroidnej peroxidázy z Branchiostoma belcheri v Escherichia coli z hľadiska výťažku, a zároveň čo najvyššieho podielu solubilného rekombinantného proteínu.

V práci sme testovali viacero kmeňov E. coli, ktoré boli transformované plazmidom obsahujúcim syntetický gén pre peroxidázu s optimalizovanými kodónmi pre E. coli. Bunky sme kultivovali v troch typoch média a pri troch rôznych teplotách kultivácie pre optimalizáciu produkcie enzýmu. Expresia proteínu bola dosiahnutá u všetkých kmeňov pri dvoch teplotách a dvoch typoch média. Avšak majoritný podiel proteínu bol produkovaný insolubilný, vo forme tzv. inklúznych teliesok. Preto budú nutné ďalšie experimenty s použitím postupov, pri ktorých je možno dosiahnuť solubilný enzým.